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Cientistas inibem ação de proteína relacionada a Alzheimer

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Testes preliminares impediram o desenvolvimento de placas causadoras da doença

Cientistas americanos conseguiram dar mais um passo em direção ao que pode ser um futuro tratamento para o Mal de Alzheimer. A doença, que ainda não possui cura, geralmente surge após os 65 anos de idade, e afeta cerca de 20 milhões de idosos em todo o mundo, sendo 1,5 milhão apenas no Brasil. 

As características do Mal de Alzheimer começam com distúrbios de personalidade, desvios de conduta, alucinações e perdas de memória. Em um estágio avançado, o mal pode afetar todas as funções mentais, levando à morte. 

O estudo, publicado na edição de 29 de outubro da revista americana Science, é liderado pelo pesquisador Jason Gestwicki, da Universidade de Stanford, nos Estados Unidos. Ele e sua equipe conseguiram inibir o agrupamento de proteínas em redes e placas, uma das principais características da doença. Denominadas beta-amilóides, estas proteínas agrupam-se em grandes quantidades no cérebro dos portadores de Alzheimer, impedindo a circulação sanguínea e causando a morte dos tecidos cerebrais.    Grãos de areia    Moléculas pequenas normalmente conseguem produzir drogas muito mais eficientes do que moléculas grandes, pois penetram mais facilmente nas células, ativando regiões específicas pré-determinadas. Porém, quando o assunto é impedir que uma determinada proteína atue, o assunto é bem mais complicado. 

Na realidade, geralmente as moléculas criadas em laboratório não possuem tamanho suficiente para interferir na dinâmica das interações entre certas proteínas, muito maiores e mais complexas do que a molécula em questão. 

No caso das beta-amilóides, responsáveis pelas placas que causam o mal de Alzheimer, uma pequena molécula destas “seria como um grão de areia entre duas fitas de velcro”, explica a pesquisadora Isabella Graef, co-autora do estudo e pesquisadora do Instituto Howard Huges da Universidade de Stanford.    Graef esclarece que a estratégia da equipe foi conseguir criar uma molécula capaz de se ligar a outra proteína humana, muito maior que ela. O complexo resultante desta união é capaz de se conectar aos peptídeos beta-amilóides, impedindo sua aglomeração.     Resultados preliminares

Anteriormente, os cientistas já haviam encontrado moléculas capazes de se conectar às beta-amilóides, mas não impediam a formação de placas. O que a equipe de Gestwicki fez foi conectar estas moléculas a outras, capazes de se ligar a proteínas responsáveis pela conformação das células, conhecidas como “chaperones”, abundantes no organismo.

Em testes de laboratório, células nervosas humanas tratadas com o novo composto foram colocadas em um ambiente repleto de peptídeos beta-amilóides, o que geralmente as mataria, mas não foi isso o que aconteceu. A nova molécula, combinada com a proteína, criou “redes” capazes de capturar os peptídeos beta-amilóides, impedindo-os de se agrupar em placas. 

A pesquisa, no entanto, ainda não possui aplicações em humanos. Isso porque a grande proteína utilizada para impedir a aglomeração de beta-amilóides, apesar de muito comum no organismo, não é capaz de cruzar a membrana celular, ou seja, não consegue deixar a célula para atingir o sangue, onde deveria atuar em conjunto com a molécula criada pelos pesquisadores de Stanford.

No entanto, eles já trabalham na criação de outras moléculas, capazes de realizar o feito. Além disso, dizem os cientistas, essa é apenas uma pesquisa preliminar. Em relação a isso, o dr.Gestwicki sugere que, no futuro, possa ser possível primeiro realizar um tratamento para diminuir a quantidade de beta-amilóides e, somente em seguida, dar inicio a um procedimento como o da pesquisa.

Outras aplicações possíveis da pesquisa dizem respeito à possibilidade de interferir nas interações entre proteínas. Essa descoberta, sim, pode render muitos frutos à equipe de Gestwicki. Além de um futuro tratamento para o mal de Alzheimer, a novidade pode levar a novas formas de combater o vírus HIV, o Mal de Parkinson e até alguns tipos de câncer, dizem os pesquisadores.  
02/11/2004
 

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