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Enzima modificada auxiliará o clima

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Em dezembro de 2009, o mundo se reuniu na capital dinamarquesa para discutir o clima no futuro. Relatórios sobre os níveis de dióxido de carbono, o aumento das temperaturas e o degelo dos glaciares vêm sendo, desde então, publicados diariamente. Cientistas do Instituto de Bioquímica Max Planck (MPI) e do Centro de Genética da Universidade Ludwig Maximilians, ambos localizados na Alemanha, já conseguiram reconstruir a enzima Rubisco, a proteína-chave na fixação de dióxido de carbono.
 
O processo de fotossíntese é um dos mais importantes da biologia. As plantas metabolizam dióxido de carbono e água em oxigênio e açúcar, na presença de luz. Sem este fenômeno, a vida na Terra, como é de conhecimento geral, não seria possível. A proteína-chave da fotossíntese, a Rubisco, é portanto uma das de maior relevância encontrada na natureza. Essa reage com dióxido de carbono e assim dá início a sua transformação em açúcar e oxigênio. Todavia, o processo precisa ser melhor conduzido, pois a reação da Rubisco com o O2 é considerada desfavorável.

Nos primeiros períodos geológicos, uma membrana com atividade fotossintética se desenvolveu em procariontes primitivos, quando o ambiente era fortemente anóxico. A atmosfera era redutora e a hidrosfera também continha pouco oxigênio livre. No entanto, à medida que esta mólecula foi sendo acumulada, a enzima ribulose-1,5-bisfosfato carboxilase/oxigenase não conseguiu se adaptar a essa mudança atmosférica. Assim, a eficiência limitada catalítica da Rubisco acabou por conduzir extensos esforços de reengenharia enzimática com o objetivo de aumentar a produtividade agrícola.

Esta proteína é constituída de um grande complexo de oito subunidades (rbcL), maiores e oito subunidades (RbcS), menores. Até agora, a sua estrutura complexa tornava impossível a reconstrução em laboratório. Para superar esse obstáculo, os cientistas fizeram uso de acompanhantes (chaperones) celulares, que garantem que somente as partes corretas de uma proteína recém-sintetizada sejam conduzidas. Como resultado deste processo, o composto protéico adquire a sua estrutura exata de três dimensões. Com 16 subunidades, como acontece com a macromólecula em questão, o risco de uma aglutinação errada das partes de uma proteína é muito grande, o que pode levar a formação de agregados inúteis. Somente com a sua estrutura correta, a Rubisco vai ser capaz de cumprir a sua função nas plantas.
 
Os cientistas analisaram a formação do tipo I da rubisco de cianobactérias. A avaliação aconteceu através de reconstituição in vitro e posterior observação em crio-microscopia eletrônica. Os pesquisadores mostraram que o dobramento da subunidade RbcL pelos acompanhantes GroEL /GroES está intimamente ligada com a montagem mediada pelo chaperone RbcX2. Os monômeros de RbcL permanecem parcialmente instáveis e assim mantêm uma elevada afinidade por GroEL, enquanto não são capturados por RbcX2. Este atua como um grampo molecular na estabilização das subunidades RbcL como dímeros e facilita a montagem nuclear de RbcL8.

O próximo objetivo dos especialistas é modificar geneticamente a Rubisco para que esta se ligue com o CO2 de forma mais frequente, enquanto que a metabolização do oxigênio se torna mais esporádica. A presença de proteínas mutantes permitirão aumentar a produtividade das culturas e também poderão ser interessantes para a gestão climática.
22/01/2010
 

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