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As variantes genéticas do prião na BSE

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Uma equipe da Agência Francesa da Segurança Alimentar, em Lyon, França, identificou uma característica de uma proteína chamada príon (traduzida para português como prião), muito comum em bovinos, mas atípica em carneiros. O prião tem a capacidade de modificar outras proteínas, tornando-as cópias de si mesma. Esta descoberta pode fornecer um novo método de estudar a diversidade do prião e suas possíveis mudanças durante a transmissão entre espécies. 

Falta, no entanto, responder sobre a origem do agente transmissível envolvido na encefalopatia espongiforme bovina (BSE). A EBS clássica, conhecida mais geralmente como a “doença das vacas loucas”, é uma variante da enfermidade de Creutzfeldt-Jakob, mal degenerativo, de desordem neurológica, incurável nos seres humanos. Tem-se proposto, recentemente, que essa doença poderia ter sido o resultado de uma forma atípica e provavelmente esporádica da BSE, a partir de um hospedeiro intermediário, como os carneiros.

A equipe, conduzida por Thierry Baron, analisou as características moleculares da doença e as proteases do prião (PrPres) para determinar todas as diferenças que pudessem encontrar entre a scrapie e os casos da BSE. A scrapie é uma doença neurodegenerativa fatal, que afeta o sistema nervoso dos gados ovino e caprino. A doença é causada por um prião e está relacionada com a BSE, mas até agora não foram identificados casos em que tenha sido transmitida ao homem. Os pesquisadores coletaram PrPres dos cérebros de ratos transgênicos, que expressavam significativamente a proteína ovina do prião, após terem sido infectados com os príons do tipo BSE L e também da scrapie ovina. Em alguns casos de scrapie, foram encontrados isolados do tipo protéico CH1641, que compartilha algumas características moleculares com a PrPres da BSE e da BSE do tipo L.   
 
As características moleculares da proteína do prião, entre isolados do tipo CH1641 em carneiros e a doença scrapie, assemelham-se mais às encontradas na BSE do tipo L do que às encontradas na BSE clássica. Entretanto, de uma série de quatro casos do tipo CH1641 em scrapie, os pesquisadores encontraram um fator patológico no terminal C da proteína do prião, não detectável na BSE do tipo L e na BSE clássica em ratos (na qual as doenças foram induzidas), sugerindo claramente que tais isolados da scrapie não estavam ligados a essas formas de BSE.

Estudos adicionais são necessários para confirmar este fator discriminador em carneiros, especialmente em animais contaminados experimentalmente com BSE do tipo L, que não foram avaliados para este estudo específico. Estes resultados, entretanto, agregam mais valores à pesquisa da BSE ao tornar a diferenciação molecular de formas de prião uma metodologia fundamental para melhor compreender suas possíveis mudanças durante as transmissões entre espécies.
04/09/2008
 

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