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Estrutura protéica melhor entendida

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Sintetizadas a partir do processo de tradução, as proteínas, além de constituírem o componente celular mais abundante, elas são as moléculas com maior diversidade quanto à forma e à função. Desempenham funções estruturais, como parte da constituição de diversas estruturas, e dinâmicas, participando de quase todos os processos biológicos, já que incluem as enzimas, moléculas catalisadoras das milhares de reações químicas que ocorrem nos organismos. Todos esses fatores deixam clara a importância de estudar e conhecer a fundo a estrutura das mais diversas classes de proteínas.

Apesar do grande número de estudos em torno desse tema, algumas proteínas encontram-se com a sua estrutura molecular ainda desconhecida, devido à algumas dificuldades no processo de análise dessas macromoléculas. Cientes desses entraves analíticos e da necessidade de aperfeiçoamento desses processos, pesquisadores de vários centros de pesquisa e de diferentes países criaram um método de alta performance e rapidez na determinação da estrutura de moléculas protéicas.

O artigo que descreve o método desenvolvido e a diversidade de funções que ele desempenha, foi publicado na edição do dia 1º de maio da revista online Nature.

A abordagem utilizada pelos cientistas baseia-se na modelagem computacional para determinar as estruturas e funções das moléculas que são difíceis de estudar com as técnicas atuais. De acordo com o pesquisador do National Institutes of Health (NIH), Dr. Peter Preusch, a ampliação do leque de estruturas de proteínas conhecidas, será um grande benefício para os cientistas que buscam desenvolver novos agentes terapêuticos para tratar algumas doenças.

Comparado à cristalografia de raios X, o método mais utilizado atualmente, o novo mecanismo desenvolvido supera algumas das suas limitações na determinação da estrutura molecular de uma proteína. Os cientistas buscam contornar essas dificuldades por meio de uma comparação entre os resultados da cristalografia de proteínas com estruturas já identificadas anteriormente e que se assemelham a estrutura desconhecida de uma determinada proteína. Essa técnica é conhecida por substituição molecular, que tem algumas limitações na interpretação de dados de mapas de densidade eletrônica, realizados pela cristalografia.

Apesar da limitação, os pesquisadores mostraram que ela pode ser minimizada por meio de uma combinação de algoritmos computacionais no intuito de obter o modelo da estrutura protéica a partir dos algoritmos obtidos na cristalografia.

Outro método desenvolvido há alguns anos por pesquisadores da Universidade de Washington, EUA, chamado Rosetta, baseia na previsão de estrutura. Eles descobriram que até mesmo os mapas de elétrons com muito baixa densidade, a partir de soluções de substituição molecular, podem ser úteis, orientando as pesquisas de previsão do método Rosetta.

O teste de desempenho do novo método foi realizado, a partir de 13 grupos de dados de cristalografia de raios X em moléculas de proteínas que ainda não tinham suas estruturas identificadas, obtendo-se desse total, oito estruturas em alta resolução.

Esses resultados mostram que a combinação do método de previsão estrutural (Rosetta), com os dados da cristalografia de raios X, pode se tornar ainda mais eficiente, por superar as dificuldades apresentadas por outras metodologias.  
04/05/2011
Arlei Maturano - Equipe Biotec AHG
 

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